El lisozim hidrolitza els enllaços glucosídics entre els aminosucres N-acetilglucosamina i l’àcid N-acetilmuràmic alternatius de la cadena del polisacàrid. Descobert per Alexander Fleming (1922) en el mucus nasal, ha estat també aïllat en la clara d’ou, en diferents teixits i secrecions animals (llàgrimes, saliva, sang) i en el làtex d’alguns vegetals. El lisozim és una proteïna d’una sola cadena plipeptídica de 129 residus d’aminoàcid de seqüència coneguda, entrecreuada per quatre ponts —S— convalents formats per cadenes laterals de cisteïna. La seva estructura tridimensional ha estat determinada fins al nivell de l’àtom amb l’ajut de la difracció de raigs X (1966). Segons aquest estudi, un dels primers efectuats amb proteïnes, el lisozim és una proteïna globular típica, amb el 25% de la seva cadena plegada segons una hèlix i el 15% plegada segons una estructura β. En general, les cadenes laterals dels aminoàcids apolars resten a l’interior de la molècula globular, fora del contacte amb l’aigua del medi, mentre que les cadenes dels aminoàcids polars resten a la superfície. Els estudis de difracció de raigs X sobre cristalls de lisozim han permès de conèixer amb detall la cavitat de l’enzim on va fixat el substrat.
m
Bioquímica