L’hemoglobina és una de les proteïnes més ben conegudes quant a l’estructura i a la funció. L’estructura tridimensional fou establerta per M.F.Ferutz mitjançant els seus estudis per difracció de raigs X, entre el 1937 i el 1959, a Cambridge. Una molècula d’hemoglobina és formada per dues parelles de subunitats proteiques idèntiques, disposades l’una vers l’altra com els vèrtexs d’un tetràedre. Les dues cadenes α tenen cadascuna 141 residus d’aminoàcid, i les β en tenen 146. Cadascuna de les quatre cadenes conté, unida per forces no covalents, un grup hemo, l’ió Fe+ + del qual pot reaccionar reversiblement amb una molècula d’oxigen. La fixació d’oxigen en els pulmons i el seu transport als diferents teixits és la funció fonamental de l’hemoglobina. L’oxigenació no modifica la valència de l’ió Fe + +, però produeix canvis en l’estructura i en el caràcter àcid de la proteïna que afavoreixen el lliurament de diòxid de carboni als pulmons a partir del CO3H- dissolt a la sang (respiració). El grup hemo té una gran afinitat pel monòxid de carboni, petites concentracions del qual poden blocar la fixació vital de l’oxigen, la qual cosa explica la toxicitat del CO. Han estat estat identificades més de 150 hemoglobines anormals, moltes de les quals difereixen de la normal només per un dels 574 residus d’aminoàcids. Moltes d’aquests anomalies de seqüència es tradueixen en malalties hereditàries, com l'anèmia drepanocítica.
f
Bioquímica