Des de l’antiguitat són conegudes empíricament les fermentacions del pa i del most i la producció del formatge i del vinagre, de les quals són responsables els enzims de certs microorganismes. Des del segle XIII començaren els estudis sobre la fermentació dels sucres, i hom cregué que només les cèl·lules senceres com les del llevat les podien produir. Tanmateix, el 1897 Eduard Buchner demostrà que l’activitat fermentativa estava en alguna substància que podia ésser extreta del llevat. A partir del 1926, els estudis sobre la natura química dels enzims tingueren un fort impuls quan J.B.Summer aïllà en forma cristal·litzada el primer enzim, la ureasa. Actualment hom coneix més d’un miler d’enzims aïllats, 150 dels quals han estat cristal·litzats.
Atesa la natura proteica dels enzims, llurs propietats són les de la proteïna; així, són sensibles a la calor, i en solució llur desnaturalització és ràpida per damunt dels 60°C. Una de les característiques més importants dels enzims és llur especificitat, és a dir, la propietat que tenen d’actuar només sobre una substància o grup de substàncies, fet que caracteritza els enzims entre la majoria dels altres catalitzadors coneguts. Hom estableix una diferència entre l’especificitat sobre els grups químics i els enllaços, d’una banda, i sobre el substrat, de l’altra. Aquesta especificitat és deguda a la seqüència dels aminoàcids que formen l’enzim i a l’existència d’un nucli actiu o regió de la proteïna constituït per uns quants aminoàcids responsables de la unió amb el substrat i de l’acció catalítica que intervé en la reacció transformant el substrat en producte final; això s’esdevé per la formació d’un complex enzim-substrat , de vida curta, que facilita la reacció, acabada la qual el complex es descompon regenerant l’enzim i alliberant els productes de la reacció. Aquesta acció és específica i, alhora, reversible. Segons llur localització hom diferencia els exoenzims , que es difonen en el medi a partir del cos cel·lular (proteasa, penicil·linasa, levanosucrasa), dels endoenzims , que resten dins la cèl·lula en forma de grànuls visibles només al microscopi electrònic i que es poden separar del triturat cel·lular per centrifugació diferencial (deshidrogenases, carboxilases, desaminases).
Alguns aminoàcids de la proteïna tenen com a funció auxiliar estructurar un esquelet tridimensional adequat per al seu acoblament perfecte amb el substrat. Això explica, en part, l’especificitat i l’eficàcia de la catàlisi enzimàtica. Quan un cofactor orgànic, anomenat coenzim , s’uneix a la proteïna enzimàtica inactiva, o apoenzim , produeix un complex actiu o holoenzim : apoenzim + coenzim ⇌holoenzim. D’altres cofactors orgànics units a la proteïna enzimàtica són anomenats grups prostètics .
Classificació resumida dels enzims (segons la Comissió d’Enzims de la Unió Internacional de Bioquímica, amb els noms sistemàtics de les classes, nombres de codi i tipus de reacció catalitzada)
©
L’activitat metabòlica dels éssers vius és sotmesa a diversos mecanismes de regulació, bé per control genètic, bé per factors dependents del medi ambient, tots els quals s’exerceixen en el nivell enzimàtic. Les hormones intervenen en els mecanismes de regulació. Moltes vies metabòliques poden ésser regulades quan un dels enzims que hi participa, anomenat regulador , és susceptible d’interacció específica amb alguna molècula distinta del seu substrat. La velocitat de les reaccions enzimàtiques depèn de la concentració de l’enzim, de la del substrat, de la temperatura i del pH. Amb tot, però, hi ha activadors, com és ara diversos cations, i inhibidors de l’activitat enzimàtica, que actuen disminuint o blocant reversiblement o irreversiblement aquesta activitat.
L’acció fisiològica de molts verins, com els de serp, dels cianurs, de les drogues bacteriostàtiques, com les sulfamides, o d’alguns antibiòtics, narcòtics i d’altres és basada en llur funció inhibidora específica de l’activitat enzimàtica. Els mecanismes moleculars de l’acció dels enzims són molt complexos, i constitueixen actualment un dels camps d’abundosa recerca bioquímica. L’estudi dels inhibidors dels enzims bacterians presenta un interès directe, per tal com ha permès una terapèutica moderna de les infeccions molt eficaç emprant inhibidors competitius (o anàlegs estructurals). L’estructura espacial d’aquests darrers és idèntica a la del substrat de l’enzim i, en competició amb el substrat, es fixa de forma irreversible sobre l’enzim, la qual cosa fa que el bacteri, privat d’un enzim indispensable per a la vida, entri en bacteriòstasi i sigui neutralitzat per les defenses naturals.